PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Algunos péptidos naturales

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

IMPORTANCIA DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos ayudan al cuerpo humano en numerosas y complejas funciones

En resumen podemos constatar que los aminoácidos junto a la medicina tradicional también pueden ofrecer un apoyo y una alternativa natural en las siguientes áreas:

Antienvejecimiento

Artrosis y osteoporosis

Caída del cabello

Climaterio y menopausia

Colesterol

Diabetes

Piel sana

Potencia sexual y libido

Quemagrasas

Sueño, estado de ánimo y rendimiento

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

Arginina

La arginina o mejor dicho, la estructura L-Arginina es un aminoácido semi-esencial. La arginina está involucrada en numerosos procesos metabólicos y es de vital importancia en el tratamiento de las enfermedades cardíacas y reduce la presión arterial alta. La arginina mejora la circulación sanguínea, fortalece el sistema inmunológico y afecta a la libido masculina de forma positiva.1 Estudios actuales han demostrado que la arginina acelera la cicatrización de heridas2, mejora el proceso «quemagrasa» y en las dietas ayuda a acelerar la reducción de peso.3 El papel de la reducción del colesterol se atribuye a su función como precursor biológico de óxido nítrico (NO).

Carnitina

Dentro de los alimentos de origen natural, el compuesto químico carnitina, concretamente L-carnitina no es en sentido estricto un aminoácido, sino más bien un dipéptido que se sintetiza a partir de dos aminoácidos esenciales «condicionado»: la lisina y la metionina. Por este motivo es a menudo clasificado como un aminoácido esencial.

La carnitina juega un papel importante en el metabolismo energético de las células animales y vegetales, mejora el suministro de energía a las células cerebrales y de este modo aumenta la resistencia al estrés. Las cargas, bien sean de naturaleza física o mental, se pueden tolerar así de una mejor manera y por un mayor período de tiempo.

Glutamina y el ácido glutámico

Los aminoácidos glutamina y ácido glutámico están estrechamente relacionados de forma química. El cuerpo humano es capaz de producir por si mismo L-glutamina del ácido L-glutámico a través de «Glutamato-Amonio-Lipasa». Dado el número de procesos metabólicos en los que la glutamina está implicada, no es de extrañar que sea el aminoácido de mayor concentración en el plasma sanguíneo, los músculos y el líquido cerebral y de la médula espinal. De los aminoácidos disponibles la glutamina es con un 60% el que mayor participación tiene en el organismo humano.

La demanda de glutamina aumenta con el aumento del estrés físico y mental, así como con mayores niveles de estrés. La producción por parte del organismo de este aminoácido tan importante disminuye con la edad, por lo que en muchas ocasiones nuestro organismo no tiene la cantidad suficiente, entonces ¿por qué no ayudarlo exteriormente?

Metionina

En su forma natural la L-metionina es un aminoácido proteinogenico. Es uno de los aminoácidos esenciales y no puede ser sintetizados por el propio organismo. Por lo tanto, su ingesta adecuada a través de la dieta o mediante los suplementos alimenticios es de crucial importancia.

Compuestos de azufre están presentes en todos los seres vivos y tienen una variedad de funciones. Junto a la cisteína, la metionina es el único aminoácido con contenido de azufre, por ello la metionina juega un papel importante en la síntesis de muchas proteínas importantes, como la carnitina o la melatonina, igualmente interviene en la disoluciónde grasa y limita la acumulación de grasa en el hígado.

Ornitina

La Ornitina es un aminoácido no proteinogenico que juega un papel central en el ciclo de la urea. La L-ornitina se forma de la L-arginina, tras la ingesta de líquidos y tras la eliminación de la urea. Ayuda a la desintoxicación del organismo y por lo tanto contribuye a la salud del hígado.

La ornitina no forma parte de uno de los 20 aminoácidos estándar, pero es importante en combinación con la arginina, en particular, en la degradación del amoníaco, que se produce en el metabolismo de las proteínas.1 Además de ayudar en la función del hígado y su desintoxicación, favorece no solo la cicatrización de heridas, sino también produce una mejoría en el sueño y una mejora la función eréctil.

Taurina

La taurina es un producto de desintegración del azufre que contiene los aminoácidos cisteína y metionina. Contrariamente a la creencia popular, no hay ningún aminoácido taurina en el sentido científico estricto, ya que no contiene ningún grupo carboxilo. Exactamente se trata de un aminoácido llamado sulfónico.

La importancia de la taurina para el organismo se encuentra en el mantenimiento de los órganos y las funciones celulares. Debido a sus características, tales como la estabilización del equilibrio de líquidos en las células, su efecto antioxidante y su incidencia relativamente alta del músculo cardíaco, vamos a ocuparnos brevemente de la taurina.

TIPOS DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). En el genoma humano existen 20 aminoácidos que son los que componen las proteínas y por lo tanto son llamados proteinogenicos. Igualmente existen aproximadamente 250 aminoácidos que no forman parte de las proteínas. A través de ellos, se forma por ejemplo, el azúcar.

Los 20 aminoácidos proteinogenicos también son conocidos como alfa-aminoácidos. Se pueden dividir en tres grupos: los aminoácidos esenciales, semi-esenciales y no esenciales.

Para las personas son esenciales ocho aminoácidos que el organismo no puede fabricar por si mismo, y que tienen que ser adquiridos desde el exterior. Son: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

La arginina y la histidina forman el grupo conocido como semi-aminoácidos esenciales. Estos deben ser obtenidos de la dieta en ciertas situaciones.

Los 10 aminoácidos no esenciales, pueden ser producidos por el organismo. Los siguientes aminoácidos forman parte de este grupo: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, glutamina, ácido glutámico, glicina, prolina, serina y tirosina.

Cabe señalar que la clasificación en «esenciales» y «no esenciales» de ninguna manera significa que un grupo sea menos importante que el otro. Porque aunque la denominación nos haga creer que unos son más importantes que otros, no es así, se han separado de esta forma para separar los que el cuerpo es capaz de autoabastecerse por si mismo y cuales no. Las necesidades concretas de las proteínas varían extremadamente de persona a persona. ¿Qué cantidad del aminoácido semi-esencial y no-esencial debe ser producida naturalmente por nuestro organismo? Depende de varios factores. Según la edad y el desgaste físico y mental del organismo este necesita aminoácidos en distintas cantidades para mantenerse sano y en forma.

Todo depende de la estructura

Desde el punto de vista bioquímico, los aminoácidos se pueden diferenciar en función de su estructura. Se dividen en dos formas simétricas: la estructura L y D. De todos los aminoácidos sólo la estructura L es natural para el organismo y, por este motivo, debemos tenerlo en cuenta a la hora de la compra y fijarnos especialmente que no se trate de una mezcla de aminoácidos D o DL-(mixta).

Llegamos a la conclusión de que los aminoácidos relevantes para los seres humanos son los llamados aminoácidos proteinogenicos y dentro de ellos los llamados L-aminoácidos. Crucial para el efecto óptimo de los aminoácidos es el suministro adecuado de las vitaminas del complejo B. Todas las vitaminas del grupo B deberían consumirse en una «combinación natural», es decir, que al consumirlas aisladamente puede perderse parte de su efecto.

LA SINTESIS DE LAS PROTEINAS APARTIR DE LOS AMINOACIDOS

Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos. Las instrucciones que están codificadas en nuestros genes especifican el orden en que los aminoácidos específicos deben unirse entre sí para formar una proteína en particular, tal como la insulina. El primer aminoácido en la cadena dona parte de su grupo de ácido carboxílico para formar parte de un enlace químico con el grupo de amino del aminoácido siguiente en la cadena y así, sucesivamente a medida que el polímero se sintetiza. Cuando se termina una cadena, el primer aminoácido todavía tiene un grupo de amino no utilizado, por lo que se conoce como el amino terminal. Del mismo modo, el último aminoácido de la cadena tiene un grupo ácido carboxílico no utilizado y por lo tanto, el final de la proteína se conoce como carboxilo terminal.

Los aminoácidos son necesarios en nuestra dieta todos los días. Las células humanas pueden sintetizar 10 aminoácidos. Los otros 10 aminoácidos restantes utilizados habitualmente, debemos adquirirlos a través de nuestra dieta. Éstos son los llamados aminoácidos esenciales, entre ellos podemos nombrar la arginina, la histidina la lisina, la metionina, la isoleucina, la leucina, la fenilalanina, la valina, la treonina y el triptófano. Necesitamos todos estos aminoácidos no sólo con el fin de crear las proteínas celulares que nuestro cuerpo requiere para su buen funcionamiento, sino también para la síntesis de otros compuestos e incluso, en casos seleccionados, para utilizarlos como señales del sistema nervioso.

LOS AMINOACIDOS Y EL AGUA O LA GRASA

Dependiendo de la cadena lateral que esté presente en el carbono alfa, un aminoácido en particular puede tener un comportamiento químico muy diferente. Debido a la naturaleza química de las diferentes cadenas laterales que se utilizan, hay grupos de aminoácidos que no les afecta ser sumergidos en agua, éstos son los aminoácidos hidrofílicos. Los aminoácidos hidrofílicos, pueden sumergirse en el ambiente acuoso del interior de la célula, sin ver su naturaleza afectada. También existen aquellos aminoácidos que no se detectan en el agua, sino que prefieren ocultarse en la grasa o en las suspensiones oleosas. Éstos son los aminoácidos hidrófobos, como los que se encuentran en los confines de las membranas celulares.

Entre algunos ejemplos de aminoácidos hidrófilos (“amantes del agua”) podemos incluir la lisina, la arginina, el ácido aspártico y el ácido glutámico. Entre los ejemplos de aminoácidos hidrófobos (“temor al agua”) podemos nombrar la leucina, la isoleucina, la fenilalanina y la valina.

AMINOACIDO

Todos los aminoácidos comparten una estructura química común. Un grupo de amino (representado químicamente como NH2) está unido a un átomo de carbono (el carbono central o alfa) que después se une a otro átomo de carbono. Éste se encuentra en la forma de ácido carboxílico (abreviatura química COOH). El grupo de amino y el grupo de ácido carboxílico tienen una participación crucial en los enlaces que se forman entre los aminoácidos cuando se sintetizan las proteínas.

¿Qué diferencias hay entre los distintos aminoácidos? Los aminoácidos son diferentes en virtud de la presencia de diferentes grupos químicos unidos al átomo de carbono alfa, lo que se conoce comúnmente como cadenas laterales.

PROTEINAS CONJUGADAS

Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. Los grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos. Las proteínas conjugadas se incluyen el siguiente grupo.

Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con ácidos nucleicos. En las truchas, las nucleoproteínas de los espermatozoides constituyen el 90% del material sólido y en los núcleos de eritrocitos, casi el 100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos nucleicos con protaminas de proteína básica simple. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos nucleicos con la proteína básica de la histona simple. Además, existen varias proteínas ácidas, las proteínas no histonas.

Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas, la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Las glicoproteínas se dividen en dos categorías principales, las intracelulares y las secretoras. Las glicoproteínas intracelulares están presentes en las membranas celulares y tienen un papel importante en la interacción y el reconocimiento de la membrana. Algunos ejemplos de glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas plasmáticas, segregaciones del hígado, tiroglobulina, segregaciones de las glándulas tiroideas, inmunoglobulinas, segregaciones de las células plasmáticas, ovoalbúmina, segregaciones por el oviducto de la gallina, ribonucleasa, la enzima que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa, la enzima que descompone el ADN.

Fosfoproteínas (proteína + fosfato): Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche y el ovovitellin de los huevos.

Cromoproteínas: Éstas son las proteínas, combinadas con un grupo prostético, es decir, un pigmento. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas y los citocromos.

Lipoproteínas: Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. Hay cuatro tipos de lipoproteínas, las lipoproteínas de alta densidad (HDL) o las a-lipoproteínas, las lipoproteínas de baja densidad (VLDL) o las lipoproteínas pre-β y los quilomicrones.

Metaloproteínas: Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman parte del grupo prostético. Entre éstas se incluyen la ceruloplasmina, una enzima con actividad oxidasa que puede transportar cobre en el plasma y ​​el siderofilin que se encuentra en el hierro.

PROTEINAS SIMPLES

Las proteínas simples constan sólo de aminoácidos o de sus derivados. Cuando se hidrolizan por ácidos, álcalis o enzimas, las proteínas simples producen aminoácidos únicos o sus derivados. Podemos nombrar los siguientes grupos.

Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de albúminas son las lacto albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la sangre.

Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina.

Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el material vegetal.

Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Entre ellas podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran únicamente en los materiales vegetales.

Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los disolventes neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos conectivos, en el cabello y en las uñas. Algunos ejemplos son la queratina, que se encuentra en las capas queratinizadas de la piel y en la corteza o córtex del cabello y de las uñas y el colágeno que se encuentra en las fibras blancas del tejido areolar.

Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son predominantes. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas.

Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en polipéptidos básicos de bajo peso molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy ricos en aminoácidos argininos. La cadena polipeptídica consiste en 28 residuos de aminoácidos, entre los que se incluyen 19 argininas y 8 o 9 aminoácidos no básicos. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de algunos peces. Algunos ejemplos de protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones).

SINTESIS DE PROTEINAS

Los pasos de inicio de la síntesis proteica son los siguientes:

Un ribosoma se disocia en sus subunidades 40S y 60S.

Se forma un complejo ternario llamado complejo de preiniciación. Este complejo iniciador consistente en el GTP, el FEI-2 y la subunidad 40S.

El ARNm se une al complejo de preiniciación.

La subunidad 60S se asocia con el complejo de preiniciación para formar el complejo de iniciación 80S.

Proceso inicial de la síntesis proteica

Los factores de iniciación de la síntesis de proteínas, FEI-1 y FEI-3 se unen a la subunidad 40S del ribosoma evitando la asociación a la subunidad 60S. La prevención de la reasociación de la subunidad permite formar el complejo de preiniciación.

El primer paso en la formación del complejo de preiniciación es la unión de GTP al FEI-2 para formar un complejo binario. El eIF-2 está compuesto por tres subunidades, α, β y γ. El complejo binario se une al iniciador activado ARNt, ARNtmet formando un complejo ternario que luego se une a la subunidad 40S para formar el complejo de preiniciación 43S. El complejo de preiniciación se estabiliza por la asociación previamente formada de FEI-3 y FEI-1 con la subunidad 40S.

La estructura de ARNm de eucariotas está unido por EIFS específicos antes de su asociación con el complejo de preiniciación. Esta unión se lleva a cabo por el factor de iniciación-FEI-4F. Este factor es en realidad un complejo de 3 proteínas; la proteína eIF-4E, proteína A y proteína G. La proteína FEI-4E es una proteína que se une a la estructura. Al unirse, la proteína FEI-4A hidroliza la ATP y exhibe actividad RNA helicasa. La reversión de la estructura secundaria del ARNm es necesarioa para permitir el acceso de las subunidades del ribosoma. La proteína FEI-4G ayuda a la unión del ARNm al complejo 43S de preiniciación.

Una vez que el ARNm está bien alineado en el complejo de preiniciación y el iniciador se reunió con el ARNtmet se une al codón AUG iniciador (un proceso facilitado por eIF-1) de la subunidad 60S asociada con el complejo. La asociación de la subunidad 60S requiere la actividad de eIF-5 que se ha unido a la primera complejo de preiniciación. La energía necesaria para estimular la formación del complejo de iniciación 80S proviene de la hidrólisis del GTP unido al FEI-2. La forma envolvente del PIB del eIF-2 se une al FEI-2B, que estimula el intercambio de GTP para el PIB en el FEI-2. Cuando se intercambia eIF GTP-2B se disocia del FEI-2. Esto se denomina ciclo FEI-2. Este ciclo es absolutamente necesario para que se produzca la iniciación de traslación de eucariotas. La reacción de intercambio GTP puede verse afectada por la fosforilación de la subunidad α de FEI-2.

En esta etapa el iniciador ARNtmet se une al ARNm a por un sitio del ribosoma llamado sitio-P (Sitio péptido). El otro sitio a través del cual se une el ribosoma para recibir el ARNt se llama sitio-A (Sitio aminoácidos).

Siguiente fase de la síntesis de proteínas: fase de elongación de la síntesis de proteínas.

Última fase de la síntesis de proteínas: fase de terminación de la síntesis de proteínas.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura secundaria

Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.

Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.

Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.

Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta forman una estructura de barril cerrado.

Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A es un ejemplo de proteína alfa + beta.

PROTEINAS

Las proteínas son uno de los principales componentes de todas nuestras células. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con su comportamiento químico.

Las proteínas se sintetizan mediante la unión entre sí de las cadenas lineales de aminoácidos. Los diferentes aminoácidos imparten diferentes comportamientos químicos a la estructura de las proteínas. Algunos de los 20 aminoácidos comunes, pueden ser sintetizados por las células. Otros, es decir, los aminoácidos esenciales, deben formar parte de nuestra dieta.